Localização celular das enzimas


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Haldane , que derivaram equações cinéticas usadas ainda hoje em dia. No primeiro, o substrato liga-se de forma reversível à enzima, formando o complexo enzima-substrato. Este complexo é por vezes designado complexo de Michaelis. Condições de alta temperatura , pH extremos ou altas concentrações salinas desestabilizam a estrutura da proteína, desnaturando-a. O complexo E-I-S assim formado, é enzimaticamente inactivo. Os inibidores irreversíveis reagem com a enzima e formam ligações covalentes com a cadeia polipeptídica.

Localização celular das enzimas da gliconeogênese

Um exemplo de inibidor irreversível é a eflornitina, uma substância utilizada no tratamento da doença do sono. As enzimas exercem uma grande variedade de funções nos organismos vivos. Enzimas como as amilases e proteases , quebram grandes moléculas como o amido e proteínas , respectivamente, em moléculas de menores dimensões, de maneira a que estas possam ser absorvidas no intestino.

Nos ruminantes , que possuem uma dieta herbívora , bactérias no sistema digestivo produzem uma enzima denominada celulase que quebra as paredes celulares das células vegetais. Desta maneira podem formar vias metabólicas. As enzimas determinam que passos é que ocorrem nessa vias metabólicas. A glucose, por exemplo, pode reagir directamente com o ATP para dar origem a um produto fosforilado em um ou mais carbonos.


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  6. Defeitos nestas enzimas podem causar cancro, visto que o corpo fica com uma habilidade menor para reparar mutações no genoma. Enzimas de processamento alimentar tais como a glucoamilase podem reduzir o alimento em glicose. Encontram-se também determinados tipos de enzimas em produtos de limpeza, para ajudar a digerir gorduras e proteínas presentes em nódoas. Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre. Ver artigo principal: Cofactor. Ver artigo principal: Coenzima.

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    Heinig, M. Isso significa que, em geral, uma enzima catalisa um e só um Que molécula inicia o ciclo de Krebs? Tudo isto é traduzido numa constante cinética de fluxos característicos que pode variar ao longo do tempo. Curr Opin Biotechnol. Nat Rev Mol Cell Biol. Annu Rev Biochem.

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    Consultado em 11 de outubro de Curr Opin Chem Biol. Concepts in Biochemistry em English 2nd ed. Princípios de bioquímica. Elas têm um elevado grau de especificidade sobre seus substratos acelerando reações específicas sem serem alteradas ou consumidas durante o processo.

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    O estudo das enzimas tem imensa importância clínica. Glioxalase I humana. Como as concentrações relativas das enzimas variam consideravelmente em diferentes tecidos, é possível, pelo menos em parte, identificar a origem de algumas enzimas. A amilase é uma enzima da classe das hidrolases que catalisa o desdobramento do amido e glicogênio ingeridos na dieta. A amilase sérica é secretada, fundamentalmente, pelas glândulas salivares forma S e células acinares do pâncreas forma P. As glândulas salivares secretam a amilase que inicia a hidrólise do amido presente nos alimentos na boca e esôfago.

    A amilase tem massa molecular entre A amilase sérica apresenta-se aumentada nas pancreatites agudas e crônicas. A dosagem da amilase sérica é utilizada como meio laboratorial diagnóstico na parotidite epidêmica caxumba que ocorre principalmente em crianças. A lipase também é encontrada na mucosa intestinal, leucócitos, células do tecido adiposo, língua e leite.

    A forma predominante no soro em adultos normais origina-se, principalmente, do fígado e esqueleto. A doença de Paget talvez seja, a doença óssea que apresente as maiores atividades de fosfatase alcalina, com níveis 10 a 25 vezes acima dos limites superiores dos valores de referência. Em homens adultos, a próstata contribui com quase a metade da enzima presente no soro.

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